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生物物理所等在金屬蛋白設(shè)計方面取得進展

閱讀:332發(fā)布時間:2016-11-14

3月13日,《德國應(yīng)用化學(xué)》雜志在線發(fā)表了*生物物理研究所王江云課題組和美國伊利諾伊大學(xué)香檳分校(University of Illinois at Urbana-Champaign)化學(xué)系陸藝教授課題組的合作研究成果:Dramatic Increase of Oxidase Activity through the Genetic Incorporation of Tyrosine-Histidine Crosslink in a Myoglobin Model of Heme-Copper Oxidase(Angew. Chem. Intl. Ed. DOI: 10.1002/anie.201108756)。該研究利用非天然氨基酸的定點插入,實現(xiàn)了用18kD 的肌紅蛋白模擬呼吸鏈中重要膜蛋白復(fù)合物*氧化酶。該工作提供了*氧化酶中保守翻譯后修飾Tyr-His功能的直接證據(jù),是蛋白質(zhì)設(shè)計領(lǐng)域的重要進展,并有望在生物能學(xué)中獲得重要應(yīng)用。

*氧化酶(CcO)即呼吸鏈復(fù)合體IV是線粒體氧化呼吸的限速酶,它直接參與線粒體中氧氣的還原和質(zhì)子梯度產(chǎn)生,它的損傷影響線粒體功能,導(dǎo)致大量產(chǎn)生活性氧。由于CcO在能量產(chǎn)生和調(diào)節(jié)中的重要地位,自被發(fā)現(xiàn)以來一直是生物研究領(lǐng)域中重要的研究課題。X-射線晶體結(jié)構(gòu)衍射研究發(fā)現(xiàn),哺乳動物或細(xì)菌中都含有經(jīng)翻譯后修飾形成的Tyr-His 共價交聯(lián),但因受技術(shù)手段的限制及缺乏直接的證據(jù),對于共價交聯(lián)Tyr-His的確切作用目前仍是科學(xué)研究爭議的焦點。

通過人工進化的方法可以增加非天然氨基酸的新基因編碼。研究人員首先把無意密碼子“UAG”確定為新的遺傳密碼,然后對天然的組裝核糖核酸(tRNA)突變,使其含有反密碼子“CUA”。在此基礎(chǔ)上,從氨酰-tRNA合成酶突變庫中篩選出可專一結(jié)合這種tRNA和非天然氨基酸的氨酰-tRNA合成酶突變體。之后,將生命體中mRNA上任意一個遺傳密碼取代為UAG,并在培養(yǎng)基中加入化學(xué)合成的非天然氨基酸,就可以在蛋白質(zhì)中相應(yīng)的位置插入有特殊物理性質(zhì)、化學(xué)性質(zhì)的非天然氨基酸。

本研究首先篩選得到了對含有Tyr-His共價交聯(lián)特征元素的3-咪唑基*特異性識別的氨酰-tRNA合成酶,并將該非天然氨基酸插入到了模型蛋白Myoglobin中。再將Mb活性中心空穴內(nèi)的氨基酸Leu29突變成His,Phe33突變?yōu)?-咪唑基*,實現(xiàn)了催化還原氧氣轉(zhuǎn)化為水分子,產(chǎn)生小于6%的活性氧,催化轉(zhuǎn)化數(shù)超過1000,催化劑未出現(xiàn)明顯降解。

作為對照,研究人員構(gòu)建了突變體Leu29His/Phe33Tyr/Phe43His (F33YCuBMb),其中,29位、43位和64位His可以形成一個銅離子結(jié)合位點,而33Tyr和43His在Mb上的位點及結(jié)構(gòu)與imiTyrCuBMb中33位imiTyr的咪唑基團及酚基團類似,但沒有形成共價交聯(lián)。相比imiTyrCuBMb,F(xiàn)33YCuBMb將50%的O2轉(zhuǎn)化成了ROS。這一研究結(jié)果表明了Tyr-His翻譯后修飾共價交聯(lián)的重要性。在此基礎(chǔ)上,研究人員將能進一步利用非天然氨基酸定點插入及定向進化提高*氧化酶模型蛋白的活性,并將其應(yīng)用到生物電極中。


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