來(lái)自中科院微生物研究所的研究人員發(fā)表了題為“Binding of herpes simplex virus glycoprotein D to nectin-1 exploits host cell adhesion”的文章，揭示了單純皰疹病囊膜表面糖蛋白D（gD）與其細(xì)胞受體nectin-1的復(fù)合體結(jié)構(gòu)，從而解析了這兩者之間的分子水平上的相互作用模式，相關(guān)成果公布在12月的Nature Communications雜志上。

領(lǐng)導(dǎo)這一研究的是微生物研究所高福研究員，其早年畢業(yè)于山西農(nóng)業(yè)大學(xué)，曾在英國(guó)牛津大學(xué)，美國(guó)哈佛醫(yī)學(xué)院進(jìn)行博士后研究工作。主要研究領(lǐng)域是蛋白質(zhì)之間的相互作用，尤其是有關(guān)分子免疫學(xué)與分子病毒學(xué)方面的蛋白質(zhì)相互作用。
有囊膜病毒的囊膜與宿主細(xì)胞膜融合是病毒侵入宿主zui關(guān)鍵的步驟之一，根據(jù)膜融合的特點(diǎn)不同，可將囊膜病毒分為I型（流感病毒、艾滋病毒），II型（日本腦炎病毒、西尼羅河病毒）和III型（皰疹病毒）。I型和II型囊膜病毒由于只需要單一糖蛋白來(lái)完成融合，過(guò)程相對(duì)簡(jiǎn)單，因而已經(jīng)有較深入的研究。但是III型囊膜病毒的膜融合需要多個(gè)病毒蛋白與多個(gè)細(xì)胞表面受體參與，相互協(xié)調(diào)才能完成膜融合，整個(gè)過(guò)程比較復(fù)雜，其機(jī)制還很不清楚。

單純皰疹病毒作為III型囊膜病毒的典型代表，研究清楚其囊膜蛋白與受體相互作用方式，對(duì)闡明這類(lèi)III型囊膜病毒的侵入機(jī)制有重要意義，同時(shí)，也會(huì)為開(kāi)發(fā)抑制皰疹病毒融合的小分子藥物奠定理論基礎(chǔ)。
單純皰疹病囊膜表面糖蛋白D（gD）在膜融合過(guò)程中發(fā)揮著啟動(dòng)膜融合進(jìn)程的重要作用，這需要通過(guò)結(jié)合受體來(lái)實(shí)現(xiàn)。Nectin-1是重要的細(xì)胞表面粘附分子，也是gD的關(guān)鍵性受體。盡管Nectin-1作為gD的受體早已知曉，多年來(lái)人們對(duì)二者的相互作用方式也有種種猜測(cè)，但一直都沒(méi)有確定的結(jié)論。
研究人員通過(guò)結(jié)構(gòu)生物學(xué)技術(shù)，解析了gD與其細(xì)胞受體nectin-1的復(fù)合體結(jié)構(gòu), 揭示了gD與nectin-1在分子水平上的相互作用模式。研究表明，gD蛋白結(jié)合于nectin-1分子二聚化的接觸面上，這一結(jié)合模式破壞了nectin-1自身的二聚化，進(jìn)而削弱了細(xì)胞粘附，有利于病毒入侵。這種作用模式暴露了HSV病毒“剝削”宿主分子為己用的機(jī)制。

高福研究組近年來(lái)發(fā)表了多項(xiàng)重要的成果，今年還在德國(guó)大腸桿菌疫情發(fā)生后，與其它國(guó)家科學(xué)家們一道，在NEJM雜志上發(fā)表了相關(guān)重要成果，解析了此次德國(guó)腸出血性大腸桿菌疫情給科研的新啟示，具體見(jiàn)：軍事醫(yī)學(xué)科學(xué)院等發(fā)53影響因子論文 。

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