豬*實(shí)驗(yàn)原理:*是以無(wú)活性的酶原形式存在于動(dòng)物胰臟中，在Ca2 的存在下，被腸激酶或有活性的*自身激活，從肽鏈N端賴氨酸和異*殘基之間的肽鍵斷開，失去一段六肽，分子構(gòu)象發(fā)生一定改變后轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘?。
    *原的分子量約為24000，其等電點(diǎn)約為pH8.9，*的分子量與其酶原接近（23300），其等電點(diǎn)約為pH10.8，zui適pH7.6～8.0，在pH=3時(shí)zui穩(wěn)定，低于此pH時(shí)，*易變性，在pH>5時(shí)易自溶。Ca2 離子對(duì)*有穩(wěn)定作用。
    重金屬離子，有機(jī)磷化合物和反應(yīng)物都能抑制*的活性，胰臟、卵清和豆類植物的種子中都存在著蛋白酶抑制劑。zui近發(fā)現(xiàn)在一些植物的塊基（如土豆、白薯、芋頭等）中也存在有*抑制劑。
    *能催化蛋白質(zhì)的水解，對(duì)于由堿性氨基酸（*、賴氨酸）的羧基與其他氨基酸的氨基所形成的鍵具有高度的專一性。此外還能催化由堿性氨基酸和羧基形成的酰胺鍵或酯鍵，其高度專一性仍表現(xiàn)為對(duì)堿性氨基酸一端的選擇。*對(duì)這些鍵的敏感性次序?yàn)椋乎ユI> 酰胺鍵> 肽鍵。因此可利用含有這些鍵的酰胺或酯類化合物作為底物來(lái)測(cè)定*的活力。目前常用苯甲酰-L-*-對(duì)硝基苯胺（簡(jiǎn)稱BAPA）和苯甲酰-L-*-β-萘酰胺（簡(jiǎn)稱BANA）測(cè)定酰胺酶活力。用苯甲酰-L-*乙酯（簡(jiǎn)稱BAEE）和對(duì)甲苯磺酰-L-*甲酯（簡(jiǎn)稱TAME）測(cè)定酯酶活力。本實(shí)驗(yàn)以BAEE為底物，用紫外吸收法測(cè)定*活力。酶活力單位的規(guī)定常因底物及測(cè)定方法而異。