您好, 歡迎來到環(huán)保在線! 登錄| 免費(fèi)注冊| 產(chǎn)品展廳| 收藏商鋪|
當(dāng)前位置:上??ㄅ锟萍加邢薰?/a>>>公司動態(tài)>>F1000推薦:七大生物化學(xué)論文
“F1000(Faculty of 1000 Medicine)”又名“千名醫(yī)學(xué)家”,是由美國哈佛大學(xué)和英國劍橋大學(xué)等*2500名*醫(yī)學(xué)教授組成的機(jī)構(gòu)。其中近期zui受關(guān)注的七篇生物化學(xué)論文如下:
1. myosin的移動
myosin V是一種重要的分子馬達(dá),以沿著肌動蛋白絲移動的方式實(shí)現(xiàn)細(xì)胞內(nèi)“貨物”的運(yùn)輸。過去科學(xué)家們主要是利用光學(xué)顯微鏡觀察myosin V沿肌動蛋白絲移動的動態(tài)行為。在本研究中科研人員利用高速原子力顯微鏡對這一動態(tài)過程進(jìn)行了直接的成像分析。高清晰度的實(shí)時顯像不僅為過去推測或證實(shí)的分子行為提供了影像證據(jù),此外還揭示了myosin移動中的一些新特性,推動研究人員更深入地了解了分子馬達(dá)的運(yùn)動機(jī)制。
N. Kodera et al., Nature, 468:72-6, 2010. Evaluated by Thomas Meier, Max Planck Institute of Biophysics; Yamini Dalal, National Cancer Institute; Fred D Mast and Richard A Rachubinski, Univ. of Alberta; Erik Sahai, Cancer Research UK.
2.真核生物核糖體的晶體結(jié)構(gòu)
研究人員利用X射線晶體學(xué)技術(shù)以4.15埃的分辨率獲得酵母80S核糖體晶體結(jié)構(gòu)模型,這是目前基于X射線晶體學(xué)數(shù)據(jù)獲得的*個真核生物核糖體模型,以此揭示了核糖體內(nèi)和核糖體兩亞基之間*的相互作用以及真核生物翻譯機(jī)制的復(fù)雜性,并有助于科學(xué)家們更深入地了解真核生物蛋白質(zhì)合成。這一論文標(biāo)志著蛋白質(zhì)合成研究的一個新里程碑。
A. Ben-Shem et al., Science, 330:1203-9, 2010. Evaluated by Robert Batey, Univ. of Colorado at Boulder; Dmitri Ermolenko and George Makhatadze, Rensselaer Polytechnic Institute.
3.細(xì)胞色素P450復(fù)合物I:捕獲、鑒定和C-H鍵激活動力學(xué)
J. Rittle and M.T. Green, Science, 330:933-7, 2010. Evaluations by Ivo Feussner, Georg August Univ. G?ttingen, Germany; Russ Hille, UC Riverside; Kap-Sun Yeung and Nicholas Meanwell, Bristol Myers Squibb.
4.獲得短壽命、蛋白折疊中間體的原子分辨率
在本論文中研究人員利用核磁共振分光技術(shù)結(jié)合強(qiáng)大的計算方法獲得了一個人類蛋白FF結(jié)構(gòu)域短壽命折疊中間體的分子結(jié)構(gòu),從而為研究人員從原子水平研究蛋白質(zhì)折疊信號途徑提供了一種新技術(shù)方法。
D.M. Korzhnev, et al., Science, 329:1312-6, 2010. Evaluations by Robert Powers, Univ. Nebraska; Mikael Akke, Lund University, Sweden.
5.核糖體自組裝
核糖體一種自組裝的大分子機(jī)器,了解核糖體的生物發(fā)生機(jī)制對于細(xì)胞生理學(xué)具有重要的意義。從前在大腸桿菌核糖體30S亞基上的研究表明核糖體的自組裝是通過多個平行的途徑而非單一的限速步驟完成的,然而對于這一過程中的機(jī)制信息卻仍然了解甚少。在本論文中研究人員利用電子顯微鏡技術(shù)結(jié)合質(zhì)譜分析方法獲得了體內(nèi)核糖體自組裝過程的一些重要信息,并為開展其他生物復(fù)合物組裝相關(guān)研究提供了一種的新方法。
A.M. Mulder, et al., Science, 330:673-7, 2010. Evaluations by Pascale Legault, Univ. Montreal; Mikael Akke, Lund University, Sweden.
6.揭示生長因子的秘密
在過去的幾十年里研究人員一直無法了解生長因子受體(EGFR)與*配體結(jié)合后導(dǎo)致其配體親合力下降的原因。在本論文中研究人員對果蠅EGFR胞外域的晶體結(jié)構(gòu)進(jìn)行了一系列的研究,證實(shí)*配體結(jié)合可導(dǎo)致二聚受體的分子構(gòu)象改變,阻隔EGFR受體的非占據(jù)位點(diǎn)從而使得EGFR與第二配體的親和力降低。
D. Alvarado, et al., Cell, 142:568-79, 2010. Evaluations by Yue Sun and Richard Anderson, Univ. Wisconsin-Madison; Andrew Beenken and Moosa Mohammadi, NYU Langone Medical Center; Arthur Christopoulos, Monash Univ., Australia. Free F1000 Evaluation
7.新一類抗瘧劑
研究人員從1.2萬個天然化合物中篩選出了一類新的藥物家族spiroindolones,在小鼠中證實(shí)單一小劑量的spiroindolones能夠殺滅血液期的2種主要的瘧原蟲。新研究發(fā)現(xiàn)為治療瘧疾提供了一種有潛力的候選藥物。
R.A. Oliveira et al., Science, 329:1175-80, 2010. Evaluations by David Triggle, SUNY at Buffalo; Dominique Soldati, Univ. of Geneva; Karin Romisch, Saarland Univ., Germany. Free F1000 Evaluation
“Faculty of 1000 Biology”創(chuàng)辦于2002年1月,是一種在線科研評價系統(tǒng),其推薦原則立足于論文本身的科學(xué)意義而非發(fā)表在什么雜志上。該系統(tǒng)根據(jù)2300多名資深科學(xué)家的意見,提供對近期發(fā)表的生物科學(xué)論文的快速評論,目的是幫助廣大科研人員遴選和發(fā)現(xiàn)有價值的研究工作。該機(jī)構(gòu)專家根據(jù)論文對當(dāng)前世界生物醫(yī)學(xué)和臨床實(shí)踐的貢獻(xiàn)程度和科學(xué)價值,每年對SCI文章總數(shù)不足千分之二的精品醫(yī)學(xué)論文進(jìn)行推薦和點(diǎn)評,并賦予“F1000論文”稱號向醫(yī)學(xué)界推薦,涵蓋了醫(yī)學(xué)各個學(xué)科,是一項很高的學(xué)術(shù)榮譽(yù)。
來源:生物通
請輸入賬號
請輸入密碼
請輸驗(yàn)證碼
以上信息由企業(yè)自行提供,信息內(nèi)容的真實(shí)性、準(zhǔn)確性和合法性由相關(guān)企業(yè)負(fù)責(zé),環(huán)保在線對此不承擔(dān)任何保證責(zé)任。
溫馨提示:為規(guī)避購買風(fēng)險,建議您在購買產(chǎn)品前務(wù)必確認(rèn)供應(yīng)商資質(zhì)及產(chǎn)品質(zhì)量。